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科学家们将蛋白质复合物可视化,这些蛋白质复

2019-06-12 15:24:40 明星隐私83℃

  科学家们将蛋白质复合物可视化,这些蛋白质复合物负责照顾不合格蛋

  2004年8月17日

  在日本和英国工作的科学家已经看到了一种巨大的蛋白质复合物,它负责照射弯曲形状的蛋白质。

  Thermus thermophilus细菌的伴侣蛋白复合物的结构揭示了重要分子如何在细胞内折叠新的或受损蛋白质的线索。

  在伦敦帝国理工学院的So Iwata教授的带领下,科学家团队在本月的“结构”杂志(2004年8月)上公布了他们的发现。

  该综合体包括三个独立的部分 - 两个相同的“笼”单元背靠背,以及一个位于笼顶上的“帽”单元,作为塞子。笼子里含有解开的或变性的蛋白质,而伴侣蛋白则使用细胞能量源ATP重新折叠它的形状。

  伴侣蛋白复合物的结构是科学家解决的最大和最困难的结构之一。笼或帽的每个单元由七个单独的多肽链组成。

  “这是巨大的,”岩田教授说,“腔内甚至可以容纳非常大的蛋白质。它为蛋白质折叠提供了完美的环境。“

  它是由科学家报告的伴侣蛋白复合物的第二种结构,并以2.8埃的分辨率可视化。第一部是1997年由美国耶鲁大学已故教授Paul Sigler出版的。

  与第一种结构不同,取自肠道细菌大肠杆菌的伴侣蛋白,Thermus thermophilus结构是一种更自然的结构,揭示了笼子亚基的不规则椭圆形内部。

  Thermus thermophilus是一种高度嗜热菌,最初发现生活在深海热通风口。它包含的蛋白质被认为与植物和动物细胞能量强大的线粒体非常相似。

  立即,这一新知识的最大用户是从事蛋白质和生物信息学家研究的生物化学家,在其他物种中寻找类似的分子。

   Iwata教授说,人类线粒体可能使用相同类型的伴侣蛋白来折叠蛋白质。及时,他们的结构可用于开发新药。

  相关故事新的诊断技术揭示了膀胱癌的关键蛋白质生物标志物.RhoE蛋白质在神经系统的发育过程中发挥关键作用。科学家阐明了生物过程,有助于生产健康细胞。研究小组认为,他们的结构使他们能够解释分子是如何起作用的。

  正确折叠的蛋白质可以将不与水混合的元素 - 一种称为疏水性的元素 - 收集在其结构中。变性的蛋白质具有错误组织的形状,允许通常隐藏的元素显示在外面,使它们看起来是疏水的。

  伴侣蛋白帽识别疏水性,并将形状蛋白质“踢”到笼中进行一些蛋白质折叠疗法。

  

  腔内的折叠变化由细胞的能量源ATP驱动。蛋白质在腔内正确折叠仅需10秒钟。

  科学家们的下一个目标是捕捉这些细胞的女仆,再次将变性蛋白质串折叠起来。

  他们已经掌握了可能由伴侣蛋白复合物固定的各种蛋白质的线索 - 在他们的蛋白质结构结晶过程中,他们在笼子内发现了28种不同的蛋白质。

  “我们希望成为第一个真正了解当蛋白质被封闭并被捕获时会发生什么的人,”岩田教授说。

  在称为道尔顿的分子单元中,天然伴侣蛋白复合物的结构重达700千道尔顿。它的全部结构细节必须分两部分存放在免费提供的结构数据库Protein Data Bank中。它具有超过六位数的原子坐标,或者在3D空间中映射和绘制的结构中超过一百万个原子。

  岩田教授以解决嵌入细胞膜的蛋白质结构而闻名,例如去年在科学上发表的关键光合作用酶光系统II。伴侣蛋白复合物的晶体在岩田的实验室中生长和制备,并且在欧洲同步加速器设施的X射线分析之后,所有作者共同解决了该结构。

  出处:http://www.imperial.ac.uk

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